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干热提高蛋清粉凝胶性过程中美拉德反应
的研究
王玉堃，杨严俊**
作者简介：王玉堃（1985-），男，研究生，食品生物技术
通信联系人：杨严俊（1965-），男，教授，食品生物技术
（江南大学食品学院，江苏 无锡 214122）
摘要：葡萄糖与卵白蛋白 不在 同的干热条件下进行反应（温度：55℃、65℃；相对湿度：%、
65%、%） 不，研究 同的反应条件下卵白蛋白-葡萄糖（OVA-Glu）反应体系的褐变程度、
游离氨基、溶解度及蛋白聚合物变化趋势。OVA-Glu 在设定条件下反应 4 天，发现样品褐
变程度随着时间呈线性升高，而且在 65℃下样品褐变程度明显比在 55℃下高很多。温度和
湿度对游离氨基数量的影响都非常明显，其总体的变化趋势随时间呈指数关系曲线下降，只
有温度为 55℃、相对湿度为 %的干热条件下，游离氨基 数的 量呈较高状态，其余条件
下在干热 2 天后游离氨基数量下降到 50%以下，在干热 4 天后基本集中在 40%左右。这种
非线性变化趋势说明 OVA-Glu 体系中美拉德反应的初级阶段与高级阶段并不是同步进行
的。OVA-Glu 反应体系在干热过程中蛋白溶解度明显下降，可能是葡萄糖诱导蛋白分子构
象发生改变内部疏水基团暴露于表面；也可能是葡萄糖诱导单体蛋白聚合成不溶性多聚体导
致溶解度下降。OVA 单体蛋白聚合成二聚体是在反应 1 天内出现的。随时间的延长，二聚
体数量明显增多。二聚体 要主 是通过单体蛋白之间形成二硫键连接而成的，在聚合过程中温
度对聚合物 数的 量起明显的促进作用。
关键词： 卵白蛋白；美拉德反应；干热条件
中图分类号：
Study of Maillard reaction during dry-heating process for
improving gel properties of hen ovalbumin
Wang Yukun, Yang Yanjun
(Institute of Food Biochemistry, Southern Yangtze University, Jiangsu Wuxi 214122)
Abstract: The Maillard reaction of ovalbumin (OVA) and gluose (Glu) in several dry-heating
conditions (temperature: 55℃ and 65℃, relative humidity: %, %, %) was investigated by
several properties such as extent of browning, loss of free amino groups, solubility and aggregation
process. OVA-Glu was incubated in preset conditions for 4 days. The extent of browning was much
higher under the incubation temperature of 65℃ compared with the ones of 55℃. And all of them
were linearly increasing with incubation time. Both temperature and relative humidity strongly induced
the loss of free amino groups. The number of free amino groups was decrease exponentially with
increasing incubation time. Most of samples decreased below 50% of free amino groups after 2 days
incubation then decreased to 40% after 4 days incubation. This unconcerted trend with extent of
browning suggested that the primary maillard reaction and the advanced maillard reaction are not on
the same pace. Significant loss of solubility was observed during the OVA-Glu incubation. This may
be caused by protein structure changes induced by dry heating process during which the hydrophobic
groups which were initially buried internal of OVA molecule exposed into surface, or by forming
insoluble protein aggregations which were induced by gluose. Dimers of OVA molecules appeared
within 1 day of incubation, and the number of them increased with the increasing incubation time. The
main linkage of two OVA monomers which formed a dimer was found to be disulfide bond. And
temperature played an important role during the aggregation process.
Key words: ovalbumin; maillard reaction; dry-heating condition
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0 引言
蛋清粉以其良好的凝胶性和起泡性广泛应用于食品加工领域[1]。如何对蛋清粉进行改性
拓展其应用范围成为蛋清粉的研究热点。Hegg 等人[2]最早提出了干热法可以显著提高蛋清
粉的功能性质。在近些年的研究中，许多文献指出干热过程中引入美拉德反应可以进一步提
高蛋清粉的凝胶性与起泡性。Naotoshi Matsudomi 等人[3]在蛋清粉中加入硫酸化葡聚糖
（Dextran Sulfate，DS）进行干热，研究了蛋白质-糖复合体系功能性质的变化；同时也研究
了半乳甘露聚糖对蛋清粉的改性效果[20]，结果发现：通过美拉德反应对蛋清粉的改性，蛋
白的凝胶性、持水性、透明性都有明显提高。但是由美拉德反应的高级阶段产生的蛋白褐变
与溶解度降低严重制约着美拉德反应在蛋清粉改性方面的应用。针对这个问题，许多人也做
过多方面研究。Kato 等人[4]研究了还原糖结构上的细微差别会导致褐变程度上的显著差异，
同时指出葡萄糖分子中的 C-4 羟基末端在美拉德反应高级阶段中起着至关重要的作用。
YUANXIA SUN[12]等人通过不同结构的还原性单糖对卵白蛋白进行改性，研究不同单糖的分
子结构对美拉德高级阶段的影响，并测定卵白蛋白在改性过程中褐变、溶解度及凝胶强度变
化。大多数文献只针对还原糖分子结构对卵白蛋白改性的影响，很少有文献研究美拉德反应
条件的变化对卵白蛋白改性的影响。因此，这篇文章通过改变美拉德反应过程中的温度、湿
度和时间这几个因素的变化来研究美拉德反应条件对卵白蛋白改性的影响。
1 材料与方法
材料与仪器
卵白蛋白（OVA） 自制，新鲜蛋清经过脱粘工艺[5]去除蛋清中的粘蛋白，脱粘蛋清通
过 Q-Sepharose FF 离子交换层析色谱分离纯化[6]，纯度通过 12%的 SDS-PAGE 鉴定；葡萄
糖 国药集团化学试剂有限公司；Follin-酚试剂盒、三硝基苯磺酸（TNBS） Sigma 公司。
AKTApurifer 层析仪 瑞典 GE healthcare 公司；Avanti J-26xp 高速冷冻离心机 美国
beckmancoulter 公司；BL 落地式冻干机 美国 LABCONCO 公司；UNICO 2000 可见分光光
度计 上海尤尼克仪器有限公司；岛津 UV-2450 紫外可见分光光度计 日本岛津公司
实验方法
糖基化卵白蛋白样品制备
在卵白蛋白中加入 9%的葡萄糖（按蛋白的干重计），溶于 20mM 磷酸盐缓冲溶液中（pH
），配制 5%的蛋白-葡萄糖混合溶液，溶液混合均匀后冷冻干燥。冻干后的样品平均分
成 6 组，分别在 55℃和 65℃两个温度条件下，以相对湿度 %、65%、%的条件下干
热 1-4 天，以未加葡萄糖的蛋白样品为空白，三个相对湿度分别通过饱和 NaBr、饱和 KI、
饱和 KCl 来控制。收集到的样品分别用去离子水溶解，透析脱糖，然后再次冻干，冻干后
的样品即为糖基化的卵白蛋白（OVA-Glu），每份样品等分为三份，分别作为三份平行实验，
测定结果取平均值。
蛋白褐变程度的测定
将样品溶解于 10mM 磷酸盐缓冲溶液（pH ），配制成 1mg/ml 蛋白溶液。用可见分
光光度计在 420nm 下测定其吸光度，利用此吸光度表征其褐变程度。
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蛋白溶解度的测定
糖基化蛋白用去离子水配制 2mg/ml 的溶液，充分溶解后在 4℃下以 19900g×15min 的
条件下冷冻离心。取上清液用 Follin-酚法测定蛋白浓度[7]，以牛血清白蛋白做标准曲线，用
糖基化蛋白与未改性蛋白浓度的百分比来表征蛋白样品的溶解度。
自由氨基的测定
通过 TNBS 法测定不同干热条件下糖基化卵白蛋白游离氨基的变化[8]。1ml 的蛋白溶液
（ 1ml 4%的 NaHCO3溶液和 1ml %的 TNBS 溶液，充分混合后在 40℃
下保温 2 小时。然后依次加入 1ml 10%的 SDS 溶液， 1M 的 HCl 溶液，再用 的
HCl 溶液稀释一倍，在 340nm 下读出紫外吸光值。
凝胶电泳
将蛋白在浓度为 12%的聚丙烯酰胺（SDS-PAGE）分离胶中进行非还原电泳层析然后用
考马斯亮蓝染色[9]。在蛋白样品中加入巯基乙醇（2-ME）进行还原电泳层析。
2 结果与讨论
蛋白褐变
蛋白褐变的变化趋势
图 1 褐变趋势图
Fig. 1 Brown color development of ovalbumin
美拉德反应高级阶段产生的类黑精是引起褐变的主要物质[7]，通过对 OVA-Glu 反应体
系褐变程度进行测定，可以对美拉德反应的高级阶段进行初步判断[11]。从图中可以看出，
65℃的干热条件下，褐变随着反应时间而迅速提高，但由于干热第 4 天后,65℃样品溶解度
损失较为严重，对褐变的测定造成较为严重的干扰，所以第 4 天 65℃下样品的褐变值未在
图中列出。在 55℃条件下，OVA-Glu 体系褐变进行的较为缓慢，这是因为在美拉德反应中
较高的温度提供了充足的自由能使酰基化葡萄糖分子内部的化学键发生断裂与重组，经过
Amadori 分子重排的过程最终生成 1-氨基-1-脱氧-2-酮糖，在吸收一定的自由能之后在 C-3
和 C-4 之间发生断裂，含有 OVA 酰基的部分随即进入美拉德反应高级阶段最终生成类黑精，
产生褐变[10]。由此可见：在 OVA-Glu 反应体系中温度是蛋白发生褐变较为关键的因素。从
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图 1 中还可以看出：随着相对湿度的提高，OVA-Glu 褐变程度也发生一定程度的提高，这
是因为美拉德反应一些重要中间产物的形成及转化需要在适当的水分活度条件下完成，因
此，较高相对湿度对美拉德反应高级阶段的进行起促进作用。
蛋白褐变过程中分子结构变化
Kato 等人在研究美拉德反应产生褐变过程中提出了 Amadori 分子重排产物的协同断裂
机制[21]。由图 2 可以看出：天然的葡萄糖分子与卵白蛋白在干热的条件下，葡萄糖的醛基
末端与卵白蛋白游离氨基发生脱水缩合完成了美拉德反应的第一步。酰基化后的 OVA-Glu
经历了Amadori重排形成了具有典型结构的顺式六元环N-取代1-氨基-1脱氧-2-酮糖中间体。
这种结构通过 C3-羟基、C5-羟基、C2-羰基和 C4-羟基之间的氢键来稳固（如图 2 中的ⅲ结
构），这种结构并不稳定，提高反应体系温度可以有效诱导氢键断裂，顺式六元环状结构被
破坏，C-3 和 C-4 发生断裂产生ⅳ和ⅴ的分子结构，其中ⅴ部分进入美拉德反应高级阶段形
成类黑精最终产生褐变，这也可以说明 65℃下 OVA-Glu 体系发生显著褐变现象的原因。
图 2 美拉德初期反应重要中间产物的变化过程
Fig. 2 Intermediate changes during the primary maillard rection
OH
HO
HO
OH
OH OH
O
+ NH3+-OVA
OH
HO
HO
OH
OH H
OH
N-OVA
葡萄糖分子构象 ⅰ 酰基化葡萄糖分子构象 ⅱ
Amadori重排
O
H
HO
O H H
OH
H O CH2NH-OVA
N-取代的 1-氨基-1 脱氧-2-酮糖 ⅲ
OH H
O
+
H OH
CH2NH-OVAHO
高级反应
黑精及聚合物
ⅳ ⅴ
HO
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游离氨基变化趋势及反应条件对其影响
图 3 游离氨基变化图
Fig. 3 Decrease in free amino groups of ovalbumin during incubation
图 3 为游离氨基变化趋势。从图中可以看到，在温度为 55℃、相对湿度为 %的时
候，OVA 游离氨基变化趋势明显区别于其他干热条件下 OVA 游离氨基的变化趋势。OVA
在温度为 55℃、相对湿度为 %的干热条件下反应第一天，游离氨基数量在 90%以上。
在相同温度下（温度：55℃），反应体系的相对湿度上升到 65%，干热一天后游离氨基就
已经下降到 70%左右；如果在相同的相对湿度下（RH:%），反体系的温度上升为 65℃，
干热一天后游离氨基下降到了 60%以下。这说明温度和湿度，对游离氨基的变化都有较大
的影响。但是随着干热时间的延长，大多数 OVA-Glu 反应体系中的游离氨基都集中在 40%
左右，只有在温度为 55℃、相对湿度为 %的干热条件下 OVA-Glu 反应体系游离氨基数
量在 60%左右。这说明低温和低湿对 OVA 蛋白链的氨基末端酰基化具有一定的抑制作用，
而且从图中可以看出 OVA-Glu 反应体系在多数反应条件下随时间的延长都集中在 40%左右
的游离氨基，这说明 OVA-Glu 反应体系中 OVA 蛋白侧链氨基端有 40%以上容易被葡糖糖
的 C=O 双键酰基化，而 40%以下则难于发生反应。
从图 3 中看出（除去“55℃ RH:%”曲线），游离氨基的数量在干热的第二天的时
候减少至 50%以下，在之后的干热过程中下降的趋势趋于平缓。这说明美拉德反应的初级
阶段（即-NH2末端与-C=O 结合至 Amadori 分子重排产物的生成）在干热反应初期很快完成。
卵白蛋白分子中的 20 个游离氨基与还原糖的醛基末端这种非线性结合趋势可能是由于卵白
蛋白分子天然构象或反应过程中轻微的构象变化造成的[17]。从图 1 中可以看出：OVA 褐变
是随着干热时间的延长而线性上升的，根据 Hodge 理论，美拉德反应初级阶段是不发生褐
变的[13]。由此可以推断在 OVA-Glu 反应体系中，美拉德初级和高级反应并不是同步进行的，
初级阶段的反应速率是以指数曲线下降，而高级阶段的反应速率是以直线形式保持基本恒定
的。
溶解度变化趋势及反应条件对其影响
一般来说，溶解度的变化在一定程度上可以表征蛋白的变性程度[12]。蛋白受热以后，
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内部的疏水基团暴露于蛋白分子表面，从而导致其溶解度下降[14]。在图 4 中显示：未加入
葡萄糖的卵白蛋白溶解度下降的趋势极为微弱，因为卵白蛋白的变性温度为 84℃[15]，远远
高于干热处理的设定温度，所以可以推测蛋白分子变性并不是导致溶解度下降的主要原因。
在图 5a 的 SDS-PAGE 中可以看出，加入葡萄糖以后，蛋白在干热过程中容易发生聚合。如
图 5a 所示：在温度为 65℃、相对湿度为 %的干热条件下，分子量小于 蛋白
单体或低聚物几乎已经不存在，这一现象与 . PLANCKEN 等人[16]文献报道较为吻合，他
在文献中指出脱糖蛋清粉样品中的水分含量在 %以上时，干热后单体蛋白容易聚合成较
大颗粒的聚合物，从而变得难于溶解。这样就可以推断在 OVA-Glu 体系中大多数糖基化卵
白蛋白很可能聚合成为不溶性多聚物。
图 4 溶解度变化图
Fig. 4 Solubility of glycated OVA
糖基化蛋白溶解度随着干热时间的延长而呈现逐渐降低的趋势，在干热两天后，不同湿
度条件下的蛋白溶解度都有较为明显的下降。在相对湿度为 %的条件下尤为明显，在干
热 4 天后，溶解度下降至原来的 40%以下，这可能是水分使蛋白的变性速度和程度加剧,水
合凝结导致溶解度下降[16]。
蛋白聚合变化趋势及反应条件对其影响
变性非还原电泳（SDS-PAGE）用来检测由美拉德反应引起的蛋白聚合情况。可以看出，
在 1-4 天的干热过程中，卵白单体蛋白条带随时间逐渐变浅，这说明卵白单体蛋白的数量在
干热过程中逐渐减少，同时也可以发现单体蛋白的条带有轻微的上升。通过两个假设可以解
释这种现象：一、每个卵白蛋白分子链上有 20 个游离氨基，根据图 2 所示的游离氨基的数
据可以粗略计算出每个蛋白至少连接了 10 个葡萄糖分子，其相对分子量至少提高了
的分子量；二、卵白蛋白侧链的 NH4+被葡萄糖醛基末端酰基化从而导致游离氨基所带的正
电荷被屏蔽，使蛋白条带有向高分子方向移动的趋势。
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(a) (b)
(c) (d)
图 5a 变性非还原电泳图：第 1-4 列分别为 55℃相对湿度 65%干热 1-4 天的样品；5-8 列分别为 65℃相对
湿度 65%干热 1-4 天的样品。
图 5b 变性非还原电泳图：第 1-3 列分别为 55℃下反应 2 天相对湿度依次为 %、65%、%的样品；
第 4-6 列分别为 65℃下反应 2 天相对湿度依次为 %、65%、%的样品。
图 5c 变性还原电泳图：第 1-4 列为 55℃下相对湿度 65%干热 1-4 天的样品；第 5-8 列为 65℃下相对湿度
65%干热 1-4 天的样品；第 9-11 列为 55℃下反应 2 天相对湿度依次为 %、65%、%的样品；第 12-14
列为 65℃下反应 2 天相对湿度依次为 %、65%、%的样品
图 5d 空白对照电泳图：第 1-6 列为未加糖蛋白在 55℃、65℃相对湿度为 %、65%、%干热 4 天后
样品
Fig. 5a SDS-PAGE: Lane 1-4 Samples were incubated at 55℃ and 65% relative humidity for 1-4 days; Lane
5-8 Samples were incubated at 65℃ and 65% relative humidity for 1-4 days.
Fig. 5b SDS-PAGE: Lane 1-3 Samples were incubated at 55℃ for 2 days at relative humidity of %, 65%,
%; Lane 4-6 Samples were incubated at 65℃ for 2 days at relative humidity of %, 65%, %.
Fig. 5c SDS-PAGE with 2-ME: Lane 1-4 Samples were incubated at 55℃ and 65% relative humidity for 1-4
days; Lane 5-8 Samples were incubated at 65℃ and 65% relative humidity for 1-4 days; Lane 9-11 Samples were
incubated at 55℃ for 2 days at relative humidity of %, 65%, %; Lane 12-14 Samples were incubated at
65℃ for 2 days at relative humidity of %, 65%, %
Fig. 5d SDS-PAGE as control: Lane 1-6 Samples without sugar were incubated for 4 days at 55℃, 65℃ and
relative humidity of %, 65%, %
图 5 蛋白电泳图
Fig. 5 Electrophoretic profiles of protein
图 5a 中可以看到，55℃的干热条件下，第一天开始出现卵白蛋白二聚体（分子量大约
在 88KDa～92 KDa 之间）,干热第二天在分子量约为 120KDa 处开始出现条带，而且随时间
的延长该条带的颜色明显加深，根据条带位置推测其可能是卵白蛋白的三聚体（因为卵白蛋
白分子量约为 [14]）。在图 4b 中对比 55℃和 65℃两组样品发现：65℃条件下聚合物
的数量明显比 55℃时聚合物的数量多，而单体蛋白在 65℃条件下数量明显减少。并且随着
反应条件中相对湿度的提高，聚合物的数量也会小幅的提高。这说明在较高温度和湿度的条
件下卵白蛋白更容易发生聚合。在图 5c 中看出，样品在巯基乙醇的处理之后，二聚体的条
带几乎消失。但是在干热反应的后阶段仍然出现存在少量的二聚体，这说明蛋白交联形成二
聚体主要通过二硫键连接，同时也存在少量非共价键连接。每个卵白蛋白分子含有 4 个巯基，
但都包埋于分子内部。从图 4d 中看到，未加入葡萄糖的卵白蛋白样品在干热 4 天后未出现
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明显的二聚体条带，这说明反应体系中的葡萄糖分子诱导卵白蛋白分子构象发生变化，使其
包埋于内部的游离巯基暴露于表面，从而使分子间的巯基发生相互作用形成二硫键[18]。
Mireille Weijers 等人[19]研究了卵白蛋白聚合物的形态与最终形成的凝胶之间的关系。结果发
现卵白蛋白聚合物如果呈线性结构的话，其溶解度良好，加热后会形成透明的、高凝胶强度
且有良好持水性的凝胶；相反，卵白蛋白聚合物如果呈团状结构的话，其溶液几乎不可溶，
最终难以形成凝胶结构。根据此结论并结合电泳图可初步判断较高的温度和湿度并不利于卵
白蛋白形成凝胶。
3 结论
在蛋白褐变过程中温度起主导作用，这是因为在 Amadori 分子重排产生的顺式六元环
N-取代 1-氨基-1 脱氧-2-酮糖中间体分子共价键与氢键的断裂与重组需要足有的自由能来补
给，从而顺利进入美拉德反应的高级阶段。游离氨基数量随干热时间按指数曲线方式下降，
干热温度和相对湿度对游离氨基数量的影响都非常明显，在温度及相对湿度较低的情况下
（温度 55℃；相对湿度 %条件下）游离氨基的数量呈较高状态，但在温度大于 55℃、
相对湿度大于 %条件下，干热 2 天后游离氨基数量下降到 50%以下，干热 4 天后基本集
中在 40%左右，因此美拉德反应的初级阶段的反应速率是以指数曲线下降的，而高级阶段
的反应速率是以直线形式保持基本恒定的。未加入葡萄糖的卵白蛋白样品干热后，溶解度几
乎没有任何损失，而加入葡萄糖以后，蛋白溶解度明显下降。温度对溶解度损失影响较为明
显。这可能是葡萄糖诱导蛋白分子构象发生改变内部疏水基团暴露于表面或者是葡萄糖诱导
单体蛋白聚合成不溶性多聚体导致溶解度下降。在葡萄糖存在的条件下，卵白蛋白分子发生
一定程度的聚合。OVA 单体蛋白聚合成二聚体是在反应 1 天内出现的，并随时间的延长二
聚体数量明显增多，蛋白单体分子之间是通过二硫键形成的二聚体，在聚合过程中温度对聚
合物的数量起明显的促进作用。
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